Тепловой шок раскрыл быструю систему выживания клеток

Каждая клетка организма ежедневно сталкивается со стрессовыми воздействиями: температурными перепадами, дефицитом питания, гипоксией, химическими агентами. Решение о том, переживёт ли клетка стресс или войдёт в программу самоуничтожения (апоптоз), критически важно как для нормального функционирования тканей, так и для развития рака — злокачественные клетки нередко «взламывают» механизмы, препятствующие их гибели. Новое исследование, описанное на Phys.org, раскрывает один из ключевых регуляторных узлов этого выбора.

Учёные сосредоточились на белках теплового шока HSP70 и HSP90 — молекулярных шаперонах, традиционно известных своей ролью в сворачивании белков под стрессом. Оказалось, что в условиях острого клеточного стресса эти белки выполняют ещё одну функцию: они непосредственно взаимодействуют с проапоптотическими сигнальными молекулами — в частности, с белками BAX и APAF-1 — и таким образом регулируют, насколько активно «включается» программа апоптоза.

Механизм, который обнаружила команда:

• при умеренном стрессе HSP70 и HSP90 «связывают» проапоптотические молекулы, предотвращая запуск гибели клетки и давая ей шанс восстановиться;
• при нарастании стресса до критического уровня этих шаперонов перестаёт хватать на нейтрализацию всех проапоптотических сигналов — и апоптоз запускается;
• этот механизм работает как молекулярный «датчик ресурсов» — косвенно отражая, способна ли клетка восстановиться.

Связь с онкологией: многие опухолевые клетки гиперэкспрессируют HSP70 и HSP90, используя их как «щит» от апоптоза. Это объясняет повышенный интерес к ингибиторам HSP90 как противоопухолевым агентам.

Ранее pronedra.ru писал о том, как ИИ читает белковые последовательности как текст.