Фермент из тыквы ослабил реакцию антител на белки арахиса в лаборатории
Аллергия на арахис — одна из самых опасных и распространённых пищевых аллергий. Даже минимальное количество аллергена может вызвать анафилаксию. Новое исследование учёных Вроцлавского экологического и биологических наук университета совместно с Вроцлавским медицинским университетом, опубликованное в Food Chemistry 1 октября 2026 года (онлайн — 3 июля 2026 года), показало, что природный фермент из «фигового гурда» — ближайшего родственника тыквы — способен существенно снижать способность арахисовых белков связываться с антителами, участвующими в аллергических реакциях.
Важная оговорка с первого же абзаца: «Исследование ещё не привело к появлению продукта, безопасного для людей с аллергией на арахис».
Cucurbita ficifolia: тыква с историей
Фиговый гурд (Cucurbita ficifolia, он же «chayote» в ряде регионов) — тропическое и субтропическое растение семейства тыквенных. Его ферменты изучались командой Вроцлавского университета уже несколько лет: предыдущие исследования той же группы показали, что сериновая протеаза из этого растения способна эффективно расщеплять молочные белки и изменять их свойства. Это и натолкнуло исследователей на идею применить фермент против арахисовых аллергенов.
Арахис содержит несколько аллергенных белков с классификатором «Ara h» (Arachis hypogaea). Особую роль играют Ara h 2 и Ara h 6 — два из наиболее мощных аллергенов, устойчивых к нагреванию и пищеварению.
Условия и механизм эксперимента
Исследователи систематически варьировали три параметра:
- Активность фермента: 150 / 300 / 600 единиц на миллиграмм белка;
- Температура: 37°C и 42°C;
- Время реакции: 0 / 1 / 5 / 24 часа.
Затем изучали влияние гидролиза на иммунореактивность с помощью двух методов: конкурентного ELISA (с антителами куриных) и иммуноблоттинга.
Ключевой вывод о механизме: фермент атакует аллергенные белки — расщепляет пептидные связи, разрушая трёхмерную структуру, от которой зависит способность IgE-антител распознавать аллерген (эпитопы). Чем дольше воздействие, тем значительнее разрушение.
Что нашли: время и температура решают, активность — нет
Главный неожиданный результат: активность фермента (150/300/600 единиц) практически не влияла на результат. Определяющими оказались температура и время.
Наилучший результат: гидролиз при 42°C в течение 24 часов давал минимальное связывание с антителами — то есть максимальное снижение иммунореактивности.
Однако даже самый эффективный режим не устранял аллергенность полностью. Иммуноблоттинг показал: маленькие пептиды, образующиеся при гидролизе, всё ещё реагировали с IgE-антителами.
«Небольшие пептиды после гидролиза по-прежнему реагировали с антителами, что делало полное устранение аллергенности невозможным», — констатировали авторы.
Почему это важно, несмотря на ограничения
Промышленные методы снижения аллергенности пищевых продуктов включают термическую обработку, давление, ультрафиолетовое и гамма-облучение. Ферментативный гидролиз — один из наиболее перспективных подходов: он позволяет точечно модифицировать IgE-связывающие эпитопы, сохраняя пищевую ценность белков и потенциально не меняя вкусовые характеристики продукта.
«Использование ферментов натурального происхождения позволяет точно модифицировать белки», — подчёркивают авторы.
Читайте также: исследовании безопасности пищевых продуктов.
Следующие шаги исследования включают биологические испытания, которые покажут, действительно ли снижение иммунореактивности, наблюдаемое в лабораторных условиях, переводится в снижение способности гидролизатов вызывать аллергическую реакцию на живых моделях. Именно это определит, есть ли у данного направления практическое будущее.
